Amilasi: funzioni e localizzazione

    L’amilasi è un enzima che catalizza la reazione di idrolisi dell’amido contenuto negli alimenti in zuccheri più semplici che possono essere così assimilati dall’organismo. Questo enzima è responsabile di una prima degradazione degli amidi in bocca grazie alla sua produzione da parte delle ghiandole salivari.
    Esse non sono le uniche ghiandole a produrlo e, come vedremo nel corso dell’articolo, anche il pancreas è coinvolto nella sua produzione. Possiamo facilmente renderci conto dell’attività di questo enzima semplicemente mangiando alimenti ricchi di amido: gli alimenti come il riso, le patate, il pane e la pasta acquisiscono un sapore leggermente dolce se vengono trattenuti per qualche minuto in bocca. Questo è un chiaro segno dell’attività dell’alfa amilasi presente nella saliva. L’amido è una molecola troppo grossa e complessa per essere assimilata come tale e pertanto deve essere scissa nei suoi monomeri costituenti: appunto il glucosio; un po’ come accade con le proteine che devono essere “scomposte” negli aminoacidi costituenti.

    Nel corso dell’articolo vi parleremo delle varie tipologie di amilasi esistenti e quali sono le loro funzioni.

    Tipologie di amilasi: classificazione

    Come detto precedentemente, l’amilasi è un enzima che viene prodotto nel nostro organismo sia dalle ghiandole salivari (parotide, submascellari e sublinguali) che dal pancreas esocrino. Tuttavia, anche alcune piante, batteri e funghi sono in grado di produrla.

    Le diverse tipologie di amilasi vengono classificate con le lettere greche: α-amilasi, β-amilasi e γ-amilasi. Analizziamole in dettaglio.

    Alfa-amilasi.  Sono degli enzimi calcio-dipendenti nel senso che non sono capaci di espletare la loro funzione in assenza di questo ione. Questo enzima è detto anche glucanoidrolasi o glicogenasi e la sua funzione è quella di scindere i legami tra le singole molecole di glucosio nell’amido. Questo enzima presenta un’attività massima a pH neutro (compreso tra 6,7 e 7,0) e pertanto risulta inattivo a pH acido dello stomaco.
    Nell’uomo abbiamo due diversi tipi di amilasi: l’amilasi salivare e l’amilasi pancreatica. Abbiamo approfondito le loro funzioni in due articoli dedicati alle loro funzioni e alle loro possibili alterazioni. Particolari forme di alfa amilasi si trovano anche in alcune piante, in alcuni funghi (in particolare ascomiceti e basidiomiceti) e batteri del genere Bacillus;

    Alfa amilasi pancreas

    Beta-amilasi. Questo enzima è tipico del mondo vegetale e viene prodotto da moltissime piante ma anche da funghi e batteri. Al contrario delle alfa-amilasi, le beta-amilasi non vengono prodotte dall’uomo. Le beta-amilasi sono molecole molto più selettive delle alfa amilasi che tagliano indistintamente le molecole di amido, mentre le beta rimuovono le unità di maltosio partendo dall’estremità non riducenti della catena amidacea. Sia l’α-amilasi che la β-amilasi sono molto presenti nei semi che sono ricchi di amido mentre una forma inattiva di β-amilasi è presente prima dell’inizio della germinazione. Quando questo enzima si attiva nei frutti immaturi, lentamente vengono scisse le molecole di amido in singole unità di glucosio che rendono i frutti maturi e di sapore dolce.
    Anche se questo enzima non è prodotto dall’organismo umano, la sua funzione per la degradazione dell’amido ingerito è fondamentale e tale azione viene svolta dai batteri colonizzatori del tratto intestinale. Anche per questa ragione è importante avere una buona flora intestinale. L’attività ottimale di questo enzima si esplica ad un pH di 4-5;

    Gamma-amilasi. La γ-amilasi, detta anche glucano 1,4-α-glucosidasi è responsabile della scissione dei legami 1,4-glicosidici presenti nelle molecole polisaccaridiche. La γ-amilasi è capace di agire anche ad un pH molto basso, intorno a 3, ed è utilizzata principalmente a scopo industriale, soprattutto nella panificazione.

    Utilizzo delle amilasi nell’industria

    Le alfa e le beta amilasi sono enzimi molto importanti per la produzione di bevande fermentate come la birra e alcuni liquori. Infatti, il ruolo di questi enzimi è quello di scindere le molecole di amido in glucosio il quale, ad opera della fermentazione alcolica, verrà trasformato in alcool. Ad esempio, nella produzione della birra, che è una delle principali bevande fermentate a cui molti pensano, il malto d’orzo viene miscelato con una certa quantità di acqua calda per creare un miscuglio che viene tenuto ad una certa temperatura per consentire alle amilasi presenti nello stesso grano di convertire l’amido in zuccheri semplici. Variando la temperatura e il rapporto grano-acqua è possibile modificare il contenuto di alcool, l’aroma e il sapore finale della birra.

    Amilasi fermentazione birra

    Le amilasi, inoltre, sono utilizzate nel processo di panificazione per ridurre la quota di zuccheri complessi, trasformando l’amido naturalmente presente nella farina. Il lievito che si aggiunge all’impasto, nutrendosi proprio di questi zuccheri semplici, porta alla formazione di alcool ed anidride carbonica che consentono al pane di lievitare e raggiungere la sua tipica fragranza. L’aggiunta di amilasi, consentita dalla legge, si effettua per un motivo molto semplice: velocizzare la lievitazione ed il processo di panificazione in generale. Per questo motivo, non è raro ritrovare tra gli ingredienti questo prodotto che quando viene utilizzato come additivo alimentare ha il numero E1100 e si ottiene dal pancreas suino oppure da muffa.Tuttavia, questa sostanza ha destato non pochi problemi per gli addetti alla panificazione in quanto l’esposizione protratta a questa sostanza si è resa responsabile di fenomeni come dermatite e asma.

    In medicina, l’amilasi viene utilizzata nella terapia si sostituzione enzimatica del pancreas esocrino quando vi è la presenza di un’insufficienza grave. Attualmente è in fase di studio anche un inibitore della alfa-amilasi, la faseolamina, che è stata identificata come molecola in grado di favorire il dimagrimento nei pazienti obesi. Il dosaggio dell’amilasi è molto importante a fini diagnostici per rilevare la presenza di alcune particolari condizioni patologiche. Infatti, un aumento della sua concentrazione nel sangue, che viene rivelato con delle semplici analisi del sangue, può riflettere alcune condizioni mediche come: pancreatite (insieme al dosaggio delle lipasi pancreatica), ulcera gastrica perforata, cisti ovariche, microamilasemia, parotite (orecchioni), gravidanza extrauterina. Il dosaggio di questo enzima si può effettuare anche nelle urine e nel liquido peritoneale. Uno studio risalente al gennaio del 2007 ha dimostrato che il test della saliva per il dosaggio della amilasi salivare può essere utile per diagnosticare un deficit del sonno in quanto la sua concentrazione aumenta in maniera inversamente proporzionale con il numero di ore di sonno.

    L’evoluzione della amilasi: un po’ di storia

    Oggi i carboidrati rappresentano una delle principali fonti energetiche nella nostra dieta, ma nella preistoria non era così. Infatti, i cibi ricchi di amido hanno fatto la loro comparsa solo dopo l’avvento della rivoluzione agricola quando l’uomo ha iniziato a coltivare i campi e fare maggior affidamento sulle produzioni di origine vegetale sostituendole alla caccia. Questo cambiamento simboleggia anche l’inizio di un’alimentazione costituita per il 49% di carboidrati rispetto al precedente 35% che si osservava negli uomini del paleolitico. L’introduzione di grosse quantità di amido nella dieta ha avuto un impatto evolutivo molto importante perché i primi uomini non possedevano l’amilasi e ciò è facilmente dimostrabile analizzando il genoma degli uomini preistorici e dei suoi più “stretti parenti” come il bonobo e lo scimpanzé. È solo con la continua esposizione a tali sostanze che i geni che codificano per questa proteina si “accendono” e consentono la digestione dell’amido: si tratta questo di un importante esempio di quanto l’evoluzione giochi un ruolo importante nell’adattamento dell’uomo nell’ecosistema.

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